Le bp brevet Professionnel de Préparateur en Pharmacie








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Elle n'est pas assimilable par l'Homme mais les ruminants peuvent l'utiliser car ils possèdent dans leur tube digestif des micro-organismes dont les enzymes hydrolysent ce polyholoside.
 
AGAR-AGAR
C'est l'extrait d'une algue riche en vitamine D et en Lgalactose. C'est un substitut de la gélatine
 
ALGINATE
On l'utilise dans la fabrication des glaces comme stabilisateur des colloïdes pour augmenter la texture des crèmes
 
CARRHAGENATES
Ce sont des dérivés d'algue qui sont des stabilisants et des émulsionnants
 
PECTINE
Elle est présente dans les parois des cellules de toutes les plantes et les fruits. Elle est responsable du phénomène de prise en gelée
 
3.5.HETEROSIDES
 
Selon le type de liaison entre un ose et l'aglycone on va distinguer les Ohétérosides dans lesquels l'aglycone se lie à l'ose par un atome d'oxygène, les Nhétérosides dans lesquels l'aglycone se lie par un atome d'azote, les Chétérosides où il y a une liaison directe entre un carbone de l'ose et un carbone de l'aglycone et les Shétérosides qui mettent en jeu un groupe soufré de l'aglycone.
 
4.METHODES D'IDENTIFICATION ET DE DOSAGE DES GLUCIDES
 
Les glucides étant solubles dans l'eau, leur extraction se fait à partir d'une solution aqueuse en milieu neutre pour éviter l'hydrolyse en milieu acide et l'isomérisation en milieu alcalin.
 
4.1.METHODES PHYSIQUES
 
Elles font appel à la chromatographie, à la densité, à la viscosité ou à la réfraction.
 
4.2.METHODES CHIMIQUES
 
On va utiliser les propriétés réductrices dans les dosages ou dans la recherche anormale d'un sucre réducteur, dans la formation de dérivés colorés caractéristiques, ou dans la formation de dérivés insolubles comme les osazones.
 
4.3.METHODES BIOLOGIQUES
 
On va utiliser la réaction à la glucose-oxydase ou les méthodes enzymatiques utilisées pour le dosage du glucose.
 
II.PROTIDES
 
1.COMPOSITION ET CLASSIFICATION
 
Ce sont des corps organiques formés de carbone, d'hydrogène, d'oxygène et d'azote auxquels s'ajoutent soufre et phosphore.
Ils comprennent les acides aminés naturels puis les peptides qui sont des composés dont l'hydrolyse totale ou partielle conduit à des amino-acides parmi lesquels on distingue les oligopeptides qui ont moins de 10 acides aminés et les polypeptides qui ont entre 10 et 100 acides aminés, ou à des protéines dont le poids moléculaire dépasse 10000 parmi lesquelles on distingue les holoprotéines composées uniquement d'acides aminés et les hétéroprotéines composées d'acides aminés et de molécules non protéiques appelées groupements prosthétiques comme les lipides, les glucides et les acides nucléiques.
 
2.ACIDES AMINES NATURELS
 
2.1.STRUCTURE
 
Le terme d'acides aminés ou amino-acides désigne des composés dont la molécule réunit une fonction amine et une fonction acide carboxylique.
La position des 2 fonctions peut varier et la fonction amine peut être primaire, secondaire ou tertiaire.
 
2.1.1.FORMULE GENERALE
 
Tous les acides α aminés sauf la glycine possèdent un carbone asymétrique en α de la fonction acide que l'on appelle un centre chiral.
Les acides aminés sont donc optiquement actifs avec une forme dextrogyre et une forme lévogyre.
 
2.1.2.CLASSIFICATION EN FONCTION DE LA NATURE DU RADICAL
 
On peut classer les acides aminés en acides aminés neutres lorsque leur molécule a autant de fonctions acides que de fonctions amines, en acides basiques lorsque leur molécule a moins de fonctions acides que de fonctions amines, ou en acides aminés acides lorsque leur molécule a plus de fonctions acides que de fonctions amines.
 
2.1.3.IONS MIXTES ET PH ISOELECTRIQUE
 
Un acide aminé va pouvoir se comporter comme un acide (donneur de protons) par son groupement COOH et se comporter comme une base (accepteur de protons) par son groupement NH3+. De ce fait, les acides aminés sont des amphotères.
En solution, un acide aminé se présente comme électriquement neutre bien que totalement chargé puisqu'il se trouve sous la forme d'un ion dipolaire. Cet ion s'appelle un sel interne ou un zwitterion. Cette structure ionique va expliquer leur solubilité dans l'eau, leur point de fusion élevé et leur insolubilisation dans l'éther.
La molécule peut réagir comme une base ou comme un acide. Les pH pour lesquels on va observer soit la réaction acide soit la réaction basique sont mis en évidence par des courbes. En effet, en milieu fortement basique, la formation de la base conjuguée (anion) est favorable et celle de l'acide conjugué (cation) l'est en milieu acide.
La valeur du pH pour laquelle la concentration en cations et en anions est la même va définir le pH isoélectrique de l'acide aminé. Ce pH est le pH pour lequel la charge nette de l'aminoacide est nulle. Lors d'une électrolyse :
En milieu acide, l'acide aminé va migrer vers la cathodeEn milieu basique, l'acide aminé va migrer vers l'anodeAu pH isoélectrique, il n'y aura aucune migration2.2.PROPRIETES GENERALES
 
2.2.1.DOUBLE IONISATION
 
Les acides aminés possèdent au moins 2 groupements ionisés qui sont NH3+ et COO-. Leur ionisation va varier avec le pH.
Au pH isoélectrique, on a un ion mixte qui ne migre pas s'il est placé dans un champ électrique.
Le pHi des acides aminés neutres est compris entre 5,5 et 6,3. Cette propriété va permettre de titrer un acide aminé.
 
2.2.2.REACTION A LA NINHYDRINE
 
Cette substance va désaminer et décarboxyler l'acide aminé grâce à son pouvoir oxydant.
On va obtenir une coloration rouge tirant sur le violet. Cette réaction colorée est utilisée pour l'identification et le dosage des acides aminés.
 
3.PROTEINES
 
3.1.LIAISON PEPTIDIQUE ET PEPTIDES D'INTERET BIOLOGIQUE
 
3.1.1.LIAISON PEPTIDIQUE
 
Les peptides résultent de la condensation d'acides aminés entre eux par des liaisons peptidiques. En effet, une fonction acide d'un acide aminé réagit avec une fonction amine d'un autre acide aminé avec élimination d'eau.
 
3.1.2.PEPTIDES D'INTERET BIOLOGIQUE
 
On va trouver des protéines de structure (muscles, tendons, cartilages, os), des enzymes qui catalysent les réactions biochimiques, des protéines hormonales (insuline), des protéines de transport, des récepteurs d'hormones et de neuromédiateurs, des protéines de défense (immunoglobulines), des endomorphines (composées d'au moins 30 acides aminés), l'angiotensine (libérée par une protéase rénale) et les antibiotiques peptidiques.
 
3.2.STRUCTURE SPATIALE DES PEPTIDES ET DES PROTEINES
 
3.2.1.STRUCTURE PRIMAIRE
 
Ce terme représente la séquence linéaire des acides aminés dans les chaines protéiques. En effet, les protéines peuvent être formées de plusieurs chaines protéiques reliées entre elles par des liaisons hydrogène et des ponts disulfures qui provoquent des distorsions de chaine (ex : insuline).
Dans une espèce, une même protéine va posséder toujours la même structure primaire car elle est contrôlée génétiquement. Cependant, des mutations peuvent entrainer des erreurs dans cette biosynthèse.
 
3.2.2.STRUCTURE SECONDAIRE
 
La chaine polypeptidique n'est pas plate et la structure secondaire va désigner son arrangement spatial qui a un aspect régulier grâce à des liaisons qui stabilisent la chaine :
La liaison hydrogène : elle se forme entre un hydrogène lié par une liaison covalente et un atome voisin possédant une charge négativeLa liaison électrovalente : c'est une liaison par attraction entre 2 groupes polaires de charges opposéesLes forces hydrophobes ou de Van der Waals 
3.2.3.STRUCTURE TERTIAIRE
 
Cette structure représente toutes les régions de la protéine. Elle est stabilisée par des liaisons de faible énergie et des liaisons disulfures.
 
3.2.4.STRUCTURE QUATERNAIRE
 
De nombreuses protéines sont formées de sous-unités qui ont chacune des structures secondaires et tertiaires propres et qui sont unis par des liaisons non covalentes.
L'assemblage de plusieurs protéines (protomères) pour former un oligomère forme la structure quaternaire.
L'assemblage des protomères se fait par des liaisons ioniques hydrophobes, des liaisons hydrogène et des forces de Van der Waals.
 
3.2.5.DEUX DIFFERENTS TYPES DE MOLECULE
 
PROTEINES GLOBULAIRES
Les molécules des protéines globulaires sont de forme sphérique ou ellipsoïde peu allongée. On va trouver les albumines, les globulines et la ferritine.
 
PROTEINES FIBREUSES OU FIBRILAIRES
Elles sont très allongées. Certaines sont solubles dans les solutions salines concentrées comme la plasmine qui intervient dans la coagulation sanguine et la myosine qui est la protéine des myofibrilles du muscle. Certaines sont insolubles comme les scléroprotéines avec le collagène qui est la protéine la plus abondante des organiques des mammifères et l'élastine qui est le constituant majeur des fibres élastiques.
 
3.3.DENATURATION DES PROTEINES
 
C'est la désorganisation de leur structure interne.
Les structures secondaires et tertiaires sont fragiles et sont maintenues par des liaisons faibles. Si ces liaisons sont rompues, ces structures disparaissent et les protéines sont dénaturées.
La dénaturation va conduire à une diminution ou à la perte des propriétés des protéines, à des changements dans les propriétés optiques, à des disparitions ou des apparitions de propriétés chimiques, à une diminution de la solubilité, à une augmentation de l'action des enzymes protéolytiques...
Les agents dénaturant peuvent être des températures élevées, des solvants organiques, des acides et des bases, des rayons UV, des ultrasons, l'urée, la guanidine et les détergents.
 
3.4.PROPRIETES DES PROTEINES AYANT UN INTERET ANALYTIQUE
 
3.4.1.SOLUBILITE
 
Cette solubilité peut être modifiée par différents facteurs :
La température : la solubilité va augmenter quand la température augmente mais une augmentation va favoriser une dénaturation suivie d'une précipitationLe pH : plus le pH va s'éloigner du pHi, plus la charge globale va augmenter et plus les protéines vont avoir tendance à se repousserL'addition de solvant : elle va entrainer une modification de la constante diélectrique qui étant faible va augmenter les forces d'attraction entre les protéines et va faciliter l'agrégationLes électrolytes : les électrolytes dilués ont un rôle solubilisant. L'extraction des protéines d'un broyat sera favorisée par l'utilisation d'une solution de chlorure de sodium à faible concentration. L'utilisation d'électrolytes concentrés entraine une insolubilisation nommée relargage 
3.4.2.ABSORPTION DE LA LUMIERE
 
Quand on projette un faisceau lumineux très fin sur une solution, une partie de la lumière est diffusée dans toutes les directions.
Le rapport de l'intensité de la lumière diffusée sur celle de la lumière incidente est d'autant plus grand que les particules dissoutes sont plus nombreuses, plus volumineuses et on pourra ainsi calculer le poids moléculaire d'une protéine en solution.
Dans les UV, les peptides ont une bande d'absorption située entre 180 et 230 nm qui est spécifique de la liaison peptidique.
 
3.4.3.IONISATION
 
Les protéines sont des amphotères et on va pouvoir séparer les molécules par chromatographie sur échangeur d'ions et par déplacement dans un champ électrique.
 
3.4.4.REACTION DITE DU BIURET
 
Si on ajoute à une solution de peptides de la soude et un peu de sulfate de cuivre, on obtient une coloration violette.
En effet, les liaisons peptidiques forment avec les ions cuivriques en milieu alcalin un complexe de coloration violette. Cette coloration est due à la présence d'au moins 2 groupements peptidiques. Cette réaction est franchement positive avec les tripeptides.
On pourra faire des dosages calorimétriques et spectro-photométriques des protéines.
 
3.4.5.PROPRIETES IMMUNOGENES
 
Les protéines sont des antigènes et si on injecte à l'animal une protéine qu'il ne possède pas, elle va induire la formation par les plasmocytes d'anticorps spécifiques qui vont se combiner à l'antigène et supprimer ses effets éventuels.
La partie de la protéine qui va se fixer avec l'anticorps est appelé déterminant antigénique ou épitope.
 
3.5.CLASSIFICATION DES PROTEINES
 
3.5.1.HOLOPROTEINES
 
Ce sont des protéines qui par hydrolyse donnent uniquement des acides aminés.
Les protéines globulaires constituent de nombreuses hormones et des neurotransmetteurs comme la calcitonine, l'insuline, les endorphines, la GH, l'ocytocine, l'ACTH, les albumines, les globulines et les immunoglobulinesLes protéines fibrillaires sont des protéines de structure comme la myosine, la kératine et le collagène3.5.2.HETEROPROTEINES
 
Elles sont formées d'une partie non protéique appelée groupement prosthétique et d'une partie protéique appelée apoprotéine. On va les classer en fonction du groupement prosthétique :
Glycoprotéines : elles possèdent une partie glucidique liée à la protéine par une liaison covalente (ex : hormones hypophysaires)Chromoprotéines : elles sont colorées (ex : hémoglobines, enzymes, caroténo-protéines comme le pourpre rétinien)Lipoprotéines : elles sont composées de lipides et de protéines. On les trouve dans le plasma sanguin, les mitochondries et le réticulum endoplasmiquePhosphoprotéines : elles contiennent de l'acide phosphorique qui peut estérifier un acide aminé alcool (ex : caséine du lait)Nucléoprotéines : le groupement prosthétique est un acide nucléique et on les trouve dans les noyaux des cellulesMétalloprotéines : elles renferment du fer, du cuivre ou du zinc3.6.METHODES D'IDENTIFICATION ET DE DOSAGE DES PROTEINES
 
3.6.1.PREPARATION
 
v EXTRACTION
Elle est basée sur la solubilité.
En effet, l'élimination des petites molécules s'effectue par ultrafiltration ou dialyse et la séparation des grosses par électrophorèse, chromatographie ou précipitation fractionnée
v VERIFICATION DE LA PURETE
Elle se fait par des réactions biochimiques, physico-chimiques, physiologiques et immunologiques
 
3.6.2.METHODES PHYSIQUES
 
v LA PESEE
On va insolubiliser les protéines et le précipité sera pesé après avoir été lavé
v LA REFRACTOMETRIE
Elle est basée sur la variation de l'indice de réfraction en fonction de la concentration
v LA SPECTROPHOTOMETRIE
On l'utilise dans l'UV mais on ne peut l'utiliser pour des mélanges
 
3.6.3.METHODES CHIMIQUES
 
On pratique un dosage de l'azote par acidimétrie ou colorimétrie. On va donc transformer l'azote protéique en ammoniac dosable.
 
3.6.4.METHODES IMMUNOLOGIQUES
 
Elles mettent en jeu la réaction antigène/anticorps.
On va agir par migration ou par déplacement électro-phorétique de la protéine dans un gel d'agar-agar où a été incorporé un acide correspondant.
 
III.ACIDES NUCLEIQUES
 
1.GENERALITES
 
L'ADN porte l'information génétique de l'individu. Il détermine la séquence des protéines synthétisées dans les ribosomes des cellules c'est-à-dire l'ordre dans lequel s'effectue la polymérisation des acides aminés.
La synthèse de l'ADN est appelée réplication et elle permet la transmission de l'information génétique de la cellule mère aux cellules filles.
L'assemblage des acides aminés s'effectue grâce à un intermédiaire qui est l'ARNm qui est synthétisé au contact de l'ADN dont il copie l'information et la transporte sur le ribosome.
La synthèse des protéines sur la matrice d'ARNm s'appelle la traduction.
Il existe aussi des ARN  de transfert qui servent d'intermédiaire entre les acides aminés et l'ARNm, des ARN ribosomaux qui jouent un rôle dans le maintien de la structure des ribosomes et la synthèse des protéines et de petits ARN nucléaires qui interviennent dans la maturation des ARNm.
La synthèse des ARN qui utilisent l'ADN comme matrice s'appelle la transcription.
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