Des protéines, de la chiralité et des acides aminés








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Des protéines, de la chiralité et des acides aminés
(Alain Bruyère groupe Béna février 2011)

(En bleu extraits de documents Wikipedia)

(Voir aussi article de Wikipedia De la Chiralité et De l’origine de la vie)

Protéines

  1. Une protéine est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liés entre elles par des liaisons peptidiques.

    1. une liaison peptidique est une liaison covalente formée entre un atome de carbone d'un acide aminé et un atome d'azote d'un autre acide aminé. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est fondamentale dans la formation des peptides, des polypeptides et des protéines.

      1. en chimie, une liaison covalente est une liaison chimique dans laquelle chacun des atomes liés met en commun un électron d'une de ses couches externes afin de former un doublet d'électrons liant les deux atomes. C'est une des forces qui produit l'attraction mutuelle entre atomes.

      2. la liaison covalente implique généralement le partage équitable d'une seule paire d'électrons, appelé doublet liant. Chaque atome fournissant un électron, la paire d'électrons est délocalisée entre les deux atomes. Le partage de deux ou trois paires d'électrons s'appelle respectivement « liaison double » et « liaison triple ».

      3. au contraire des liaisons ioniques où les atomes sont liés par attraction coulombienne non-directionnelle, les liaisons covalentes sont fortement directionnelles. En conséquence, les molécules liées par covalence tendent à adopter des formes caractéristiques possédant des angles de liaison spécifiques

      4. la liaison est le résultat de la réaction entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH2 du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau H2O.

    2. en général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient un grand nombre d’acides aminés, et de peptides pour des assemblages de petite taille.

  2. L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit la position relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.

    1. la structure primaire, ou séquence, d'une protéine correspond à la succession linéaire des acides aminés (ou résidus) la constituant sans référence à une configuration spatiale. Les protéines sont donc des polymères d'acides aminés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques. La structure primaire d'une protéine est le fruit de la traduction de l'ARNm en séquence protéique par le ribosome. C'est grâce au code génétique que l'information génétique (sous forme d'ARN) est traduite en acides aminés. Concrètement, la structure primaire est représentée par une succession de lettres (20 différentes) correspondant aux 20 acides aminés existants.

Nom 

code
3 lettres


code
1 lettre


Abondance
relative
(%) E.C.


M

Chargé,
Polaire,
Hydrophobe


Alanine

ALA

A

13.0

 71

H

Arginine

ARG

R

  5.3

157

C+

Asparagine

ASN

N

  9.9

114

P

Aspartate

ASP

D

  9.9

114

C-

Cystéine

CYS

C

  1.8

103

P

Glutamate

GLU

E

10.8

128

C-

Glutamine

GLN

Q

10.8

128

P

Glycine

GLY

G

  7.8

 57

-

Histidine

HIS

H

  0.7

137

P,C+

Isoleucine

ILE

I

 4.4

113

H

Leucine

LEU

L

 7.8

113

H

Lysine

LYS

K

 7.0

129

C+

Méthionine

MET

M

 3.8

131

H

Phénylalanine

PHE

F

 3.3

147

H

Proline

PRO

P

 4.6

97

H

Sérine

SER

S

 6.0

87

P

Thréonine

THR

T

 4.6

101

P

Tryptophane

TRP

W

 1.0

186

P

Tyrosine

TYR

Y

 2.2

163

P

Valine

VAL

V

 6.0

 99

H

Sélénocystéine

SEC

U

 rare

 -




Pyrrolysine

PYL

J

 rare

 -





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