Formation de la liaison peptidique








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Sommaire

  • Présentation

  • Acides aminés

    • Alpha-aminoacides

    • Principaux acides aminés

    • Acides aminés essentiels

    • Autres acides aminés

  • Peptides

    • Formation de la liaison peptidique

    • Hydrolyse de la liaison peptidique

  • Protéines

    • Classification des protéines

    • Structure des protéines

    • Dénaturation de la structure des protéines

  • Exemples de protéines

    • Histones

    • Protamines

    • Prolamines et gluténines

    • Albumines et globulines

    • Caséines

    • Fibroïnes

    • Kératines

    • Collagènes

  • Dégradation des protéines

    • Dégradation chimique des protéines

    • Dégradations enzymatique des protéines

      • Formation d'alcools supérieurs

      • Formation des amines biogènes

  • Qualités nutritionnelles des protéines

  • Propriétés fonctionnelles des protéines alimentaires

    • La propriété de solubilité des protéines

    • La propriété d’hydratation des protéines : Rétention de l'eau

    • La propriété de viscosité des protéines

    • La propriété de coagulation des protéines

    • La propriété de texturation des protéines

    • La propriété de formation de pâte

    • La propriété émulsifiante des protéines

    • La propriété moussante des protéines

 

Présentation

Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (1802-1880). Le terme protéine vient du grec prôtos qui signifie premier, essentiel. Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire du poids sec des organismes (plus de 50% de leur poids sec).

Les protéines sont des macromolécules constituées d'acides aminés, qui, à leur tour, sont composés de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et parfois de soufre. Ces acides aminés sont liés par des liaisons peptidiques sous forme de longs filaments (chaînes polypeptidiques). Ceux-ci s'enroulent en un nombre quasi infini de formes hélicoïdales ou sphériques, ce qui explique l'immense variété des fonctions assurées par les protéines. Elles sont présentes chez tous les organismes vivants et sont essentielles à leur fonctionnement. On estime qu'il existe environ trente mille protéines différentes chez l'homme, dont 2% seulement ont été décrites.

La forme des protéines est très variable : elle va des longues fibres présentes dans les tissus conjonctifs et les cheveux aux globules compacts et solubles capables de traverser la membrane des cellules. Elles servent à construire et à entretenir les cellules, et leur dégradation chimique fournit de l'énergie, produisant près de 5,7 kilocalories par gramme. Outre leur rôle dans la croissance et l'entretien des cellules, les protéines sont également responsables de la contraction des muscles. Les enzymes digestives sont des protéines, de même que l'insuline et la plupart des autres hormones, ainsi que les anticorps du système immunitaire et l'hémoglobine. Les chromosomes, qui transmettent toutes les caractéristiques héréditaires sous forme de gènes, sont constitués d'acides nucléiques et de protéines (histones).

Acides aminés

Les acides aminés (ou aminoacides) sont des composés organiques contenant le groupe amino (–NH2) et le groupe carboxyle (–COOH), et sont les constituants fondamentaux des protéines.

Parmi les acides aminés, on distingue ceux qui entrent dans la composition des protéines et sont appelés alpha-aminoacides et ceux qui existent dans la nature mais ne font pas partie de la composition des protéines.

Alpha-aminoacides

Parmi les acides aminés, vingt entrent dans la composition des protéines. Ce sont les alpha-aminoacides, molécules chargées ou électriquement neutres : l'alanine, l'arginine, l'asparagine, l'acide aspartique, la cystéine, l'acide glutamique, la glutamine, la glycine, l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la proline, la sérine, la thréonine, le tryptophane, la tyrosine et la valine.

Ces acides aminés ont la formule semi-développée générale suivante : (Figure 1)



Comme le montre la figure 1 , les groupes amino et carboxyle sont liés au même atome, l'atome de carbone alpha. C'est par le groupe R que les molécules des vingt acides aminés diffèrent les unes des autres. Dans les molécules du plus simple des acides aminés, la glycine, R est un atome d'hydrogène. Les autres acides aminés ont des groupes R plus complexes, constitués d'atomes de carbone, d'hydrogène et, dans certains cas, d'oxygène, d'azote ou de soufre.

Selon la nature du groupement R, on distingue : les acides aminés aliphatiques, les acides aminés aromatiques, les acides aminés hydrophiles, les acides aminés hydrophobes, les acides aminés alcools, les acides aminés soufrés et les acides aminés azotés.

Les acides aminés sont aussi classés selon leur pH isoélectrique, et on distingue trois catégories :

  • Les aminoacides acides : Asparagine et acide glutamique (glutamate).

  • Les aminoacides basiques : Lysine, arginine, et histidine.

  • Les aminoacides neutres : les autres aminoacides.

Le pH isoélectrique ou point isoélectrique (PI), est le pH où une molécule est sous sa forme zwitterionique (ion mixte), sa charge globale étant alors nulle. Si pH < PI, la charge globale est positive, car la molécule a tendance à conserver ses protons ou à en capter du milieu acide. Si pH > PI, la charge globale est négative, car la molécule a tendance à céder ses protons au milieu basique.



Principaux acides aminés

Sur les tableaux 1 et 2, les acides aminés sont classés selon leur caractère hydrophobe ou hydrophile.

Tableau 1 : Acides aminés à caractère hydrophobe

Nature du groupement R

Formule du groupement R

Nom de l’acide aminé (abréviations)

Propriétés/ Rôle dans la structure des protéines

Aliphatique

H–

Glycine (Gly, G)

Non polaire / Le faible encombrement stérique confère flexibilité à la chaîne protéique

Aliphatique

CH3

Alanine (Ala, A)

Non polaire / Le faible encombrement stérique confère flexibilité à la chaîne protéique

Aliphatique

(CH3)2–CH–

Valine (Val, V)

Non polaire / Le faible encombrement stérique confère flexibilité à la chaîne protéique

Aliphatique

(CH3)2–CH–CH2

Leucine (Leu, L)

Non polaire / Le faible encombrement stérique confère flexibilité à la chaîne protéique

Aliphatique

CH3–CH2–C(CH3)H–

Isoleucine (Ile, I)

Non polaire / Le faible encombrement stérique confère flexibilité à la chaîne protéique

Noyau indole

In–CH2

Tryptophane (Trp, W)

Non polaire. Le noyau indole (In) absorbe très fortement les UV.

Aliphatique (pliée)

(N)–CH2–CH2–CH2

Proline (Pro, P)

Non polaire / L'hétérocycle (le dernier carbone est relié au N de la fonction amine) confère rigidité à la chaîne protéique

Aromatique

Phe–CH2

Phénylalanine (Phe, F)

Non polaire

Groupe soufré

CH3–S–CH2–CH2

Méthionine (Met, M)

Non polaire

 

Tableau 2 : Acides aminés à caractère hydrophile

Nature du groupement R

Formule du groupement R

Nom de l’acide aminé (abréviations)

Propriétés/ Rôle dans la structure des protéines

Alcool

OH–CH2

Sérine (Ser, S)

Polaire, non chargé

Alcool

CH3–CH(OH)–

Thréonine (Thr, T)

Polaire, non chargé

Aromatique

PheOH–CH2

Tyrosine (Tyr, Y)

Polaire, non chargé

Groupe soufré

HS–CH2

Cystéine (Cys, C)

Polaire, non chargé / Forme des ponts « disulfures » entre les chaînes qui stabilisent la structure.

Amide

NH2–CO–CH2

Asparagine (Asp, N)

Polaire, non chargé

Amide

NH2–CO–CH2–CH–

Glutamine (Gln, Q)

Polaire, non chargé

Amine

NH2–(CH2)4

Lysine (Lys, K)

Polaire, chargé positivement

Amine

NH=C(NH2+)–NH–(CH2)3

Arginine (Arg, R)

Polaire, chargé positivement

Imidazole

Im–CH2

Histidine (His, H)

Polaire, chargé positivement

Carbonate

COO-–CH2

Aspartate (Asp, D)

Polaire, chargé négativement

Carbonate

COO-–CH2–CH2

Glutamate (Glu, E)

Polaire, chargé négativement

Acides aminés essentiels

La plupart des plantes et des micro-organismes peuvent synthétiser, à partir de composés minéraux, tous les acides aminés qui sont nécessaires à leur croissance. Les animaux, eux, ne peuvent obtenir certains acides aminés que par leur nourriture ; ces acides aminés particuliers sont dits essentiels.

Chez l'homme, les acides aminés essentiels sont en nombre de neuf : la lysine, le tryptophane, la valine, l'histidine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine, la thréonine et la méthionine. L’histidine est un acide aminé essentiel uniquement pour les enfants. A côté de ces neufs acides aminés, s'ajoutent les acides aminés considérés comme conditionnellement indispensables (indispensables dans certains conditions). Par exemple, la glutamine et l’arginine peuvent devenir indispensables pendant les périodes de stress métabolique.

Les acides aminés essentiels proviennent de l'alimentation. On les trouve dans les aliments d'origine animale, riches en protéines, ou dans des associations de protéines végétales.

Autres acides aminés

Outre les acides aminés contenus dans les protéines, plus de 150 autres ont été trouvés dans la nature ; les groupes carboxyle et amine de certains sont liés à des atomes de carbone différents. On rencontre ces acides aminés inhabituels dans des champignons ou plantes plus complexes.

Peptides

Les chaînes peptidiques sont le produit de la polymérisation covalente des aminoacides par une liaison peptidique. Elles diffèrent par le nombre, la nature et l'ordre des aminoacides. On définit arbitrairement :
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