La cellule, ses organites et leurs fonctions








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La cellule, ses organites et leurs fonctions

Le cytosquelette
Dans cette ressource nous nous focaliserons sur la structure du cytosquelette (filaments d'actine, filaments intermédiaires et microtubules) et ses nombreuses fonctions qui concernent la défense contre les agressions mécaniques, la forme de la cellule et les divers mouvements cellulaires et intracellulaires. Tous les éléments du cytosquelette sont des structures protéiques allongées résultant de la polymérisation d'éléments monomériques. Le cytosquelette forme un réseau complexe de filaments et tubules qui s'étend dans tout le cytoplasme. Contrairement au squelette osseux qui est rigide, le cytosquelette est une structure très dynamique qui se réorganise continuellement au cours des différents évènements cellulaires (migration, division, etc.) Nous insisterons également sur l'interaction importante entre le cytosquelette et les molécules d'adhérence.

   Prérequis  :

  • Savoir que les cellules des animaux pluricellulaires sont organisées en ensembles coopératifs appelés tissus, qui s'associent à leur tour selon diverses combinaisons en unités fonctionnelles de plus grandes dimensions : les organes.

  • Connaître les nucléotides ATP et GTP et savoir que leur hydrolyse (formant ADP ou GDP et Pi) est la cause de changements dans la conformation (et donc le comportement) des protéines.

  • Avoir une bonne connaissance des molécules d'adhérence et de leur rôle clé dans l'interaction cellule-cellule etcellule-matrice extracellulaire.

   Objectifs  :

  • Connaître les protéines composant le cytosquelette et leur mode d'assemblage en filaments ou en tubes.

  • Etablir le rapport entre le phénomène de polymérisation/dépolymérisation et le dynanisme des filaments d'actine et des microtubules.

  • Connaître les protéines motrices et leur interaction avec l'actine et la tubuline.

  • Pouvoir donner des exemples précis de fonctions cellulaires nécessitant l'intervention directe du cytosquelette.

Introduction

La ressource « molécules d'adhérence » montre comment le cytosquelette intervient, par son interaction avec les molécules d'adhérence, dans la défense de la cellule contre les agressions mécaniques. Dans cette ressource nous nous focaliserons sur la structure du cytosquelette et ses nombreuses autres fonctions qui concernent la forme de la cellule et les divers mouvements cellulaires et intracellulaires. Le cytosquelette est un réseau complexe de filaments et tubules protéiques qui s'étend dans tout le cytoplasme. Contrairement au squelette osseux qui est rigide, le cytosquelette cellulaire est une structure très dynamique qui se réorganise continuellement au cours des différents événements cellulaires (migration, division, etc.) Tous les éléments du cytosquelette sont des structures protéiques allongées résultant de la polymérisation d'éléments monomériques.

Trois types principaux de structures protéiques constituent le cytosquelette :

  1. les filaments d'actine (microfilaments),

  2. les filaments dits intermédiaires et

  3. les microtubules.

Les filaments d'actine (5-9 nm):

L'actine

Dans de nombreuses cellules animales c'est la protéine la plus abondante (5http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/percent.gif au moins de la masse protéique totale). Les filaments d'actine forment des structures dynamiques rendues plus au moins stables par des protéines associées. Par exemple les formes stabilisées se rencontrent dans les microvillosités et les cellules musculaires. L'actine, codée par six gènes au moins, est une protéine liée à l'ATP, ayant un pôle plus et un pôle moins, et d'un poids moléculaire d'environ 43 kDa (figure 1 ci-dessous).

On distingue trois classes :

  1. http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn100.gif-actine que l'on trouve dans les cellules musculaires (aussi bien striées que lisses),

  2. http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn101.gif-actine (quatre formes) et

  3. http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn102.gif-actine.

Ces deux dernières classes se trouvent dans les cellules non musculaires. La diversité moléculaire entre les six types d'actine est très faible puisqu'on relève plus de 90http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/percent.gif d'identité dans leur séquence d'acides aminés. La partie variable concerne les 30 acides aminés du coté amino-terminal (sur un total de 375 résidus).

Des protéines dites de liaison qui, comme on le verra ci-dessous, jouent un rôle important dans la polymérisation et la stabilisation des filaments d'actine, peuvent aussi permettre de coupler les filaments entre eux et d'engendrer le mouvement (voir interaction avec la myosine-II).

http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/images/fig01.jpg

Figure 1 - L'actine et les protéines de liaison à l'actine

La polymérisation de l'actine

L'actine se polymérise (en présence d'ATP) en une hélice serrée de 5-9 nm de diamètre formant un filament flexible et polaire. Lorsque l'on solubilise l'actine en présence de KCl, ATP, http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn103.gif et d'un catalyseur tel que le complexe ARP2/3 qui permet de fixer les premiers monomères (amorce), elle forme spontanément des polymères (filament d'actine ou actine-F). La croissance du filament est très rapide (1000 actines/s) au pôle plus et très lente, voire absente, au pôle moins. Après la polymérisation, une hydrolyse aléatoire de l'ATP a lieu, le phosphate (Pi) est libéré et l'ADP qui en résulte reste piégé dans le polymère. Les molécules d'actine liées à l'ADP ont tendance à se détacher du polymère aux extrémités des filaments. Les monomères d'actine ainsi libérés doivent être rechargés en ATP avant de rejoindre le filament (figure 2 ci-dessous).

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Figure 2 - La polymérisation de l'actine










In vivo, la polymérisation de l'actine est contrôlée par de nombreuses protéines, comme la profiline, le complexe ARP2/3, CapZ et la gelsoline (figure 2 ci-dessus). La profiline (15 kDa) se fixe à l'actine monomérique liant alors l'ATP et aidant à la réintégration de l'actine dans le polymère. Le complexe protéique ARP2/3 (Actin Related Proteins 2 et 3, de 42 et 47 kDa respectivement) est impliqué dans l'initiation de la polymérisation. Le complexe se fixe côté moins de l'actine et sa présence favorise la formation d'une amorce constituée de trois monomères liés entre eux (site de nucléation pour la formation de longs polymères). L'ARP2/3 joue donc un rôle important dans la désignation des sites où l'actine doit se polymériser. Les pôles plus et moins des filaments peuvent être protégés par les protéines de coiffage (capping). Ces protéines empêchent l'actine, dans son état ADP, de quitter le polymère mais empêchent aussi sa polymérisation dans son état ATP. CapZ, constituée d'un dimère de deux sous-unités (alpha, 34 kDa, et beta, 30 kDa), se fixe au pôle plus, évitant ainsi la croissance rapide. La tropomoduline (40 kDa) se fixe au pôle moins, évitant ainsi la croissance lente. CapZ et tropomoduline, comme on le verra plus tard, jouent un rôle important dans la stabilisation des polymères d'actine-http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn100.gif dans les muscles striés (en créant un polymère peu dynamique). Enfin, la gelsoline (82 kDa), en présence d'une concentration élevée de http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn104.gifcytosolique, se fixe au polymère d'actine et crée une coupure engendrant la dislocation du filament d'actine. La gelsoline reste fixée à l'extrémité plus, évitant ainsi la repolymérisation rapide (figure 3 ci-dessous)

http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/images/fig03.jpg

Figure 3 - Dislocation du filament d'actine par la gelsoline

L'actine dans les cellules non-musculaires ; plusieurs types d'assemblage de l'actine

Les filaments d'actine sont organisés selon trois types d'arrangements (figure 4 ci-dessous).

  • Les faisceaux parallèles

On les trouve dans les microvillosités. Les filaments qui les composent sont orientés avec la même polarité. L'espace d'environ 20 nm entre les filaments est déterminé par leur liaison à la fimbrine (protéine intercalaire de 20 nm, 68 kDa).

  • Les réseaux formant des mailles

On les trouve dans les lamellipodes et le réseau sous-membranaire (actine corticale). Les filaments y sont organisés en un arrangement relativement lâche, avec beaucoup d'interconnexions orthogonales formées par la filamine (protéine de 80 nm, 260 kDa).

  • Les faisceaux contractiles

On les trouve dans les sarcomères (voir « Le sarcomère comme unité de contraction » plus loin), dans les ceintures d'adhérence, l'anneau contractile mitotique et les fibres de tension. Les filaments y sont arrangés avec des polarités opposées et sont espacés de 40 nm grâce à une liaison à un dimère d'http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn100.gif-actinine (100 kDa). Un complexe bipolaire de plusieurs molécules de myosine-II (protéine motrice de 230 kDa) est inséré entre les filaments et engendre la force de contraction. Le mécanisme de contraction des faisceaux cytosquelettiques repose sur le glissement, entraîné par l'hydrolyse de l'ATP, des filaments d'actine imbriqués avec la myosine-II.

http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/images/fig04.jpg

Figure 4 - Les trois arrangements des filaments d'actine

Les fonctions des filaments d'actine

Par des exemples spécifiques nous illustrons ci-dessous quelques fonctions des filaments d'actine.

 http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/sources/bullet_default.gif  Migration cellulaire

Comme nous l'avons vu dans la ressource « molécules d'adhérence », aux sites d'infection, les leucocytes quittent la circulation pour s'infiltrer dans les tissus. Là, attirés par les peptides N-formylés perdus par les bactéries, ils gagnent la source d'infection. Les mouvements nécessaires à ce déplacement se font grâce au cytosquelette et à l'actine en particulier. L'actine joue un rôle dans la formation des lamellipodes résultant d'un phénomène de protrusion membranaire (figure 5 ci-dessous). Le réseau d'actine périphérique sous-membranaire sert d'appui à la polymérisation de nouveaux filaments qui repoussent la membrane, formant ainsi progressivement le lamellipode. Les sites d'initiation de la polymérisation (sites de nucléation) sont désignés par l'activation de ARP2/3 qui pour sa part est sous l'influence des récepteurs membranaires aux peptides N-formylés (chémokine). Les lamellipodes sont des extensions dynamiques des leucocytes qui leur permettent de se déplacer sur une surface. Ils se forment (et disparaissent) en quelques secondes, témoignant de la dynamique rapide de la polymérisation et dépolymérisation de l'actine.

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Figure 5 - La migration cellulaire











Traction sur la matrice extracellulaire

Les faisceaux contractiles d'actine forment des fibres dites « de tension » dans les fibroblastes tissulaires (tissu conjonctif) les rendant capables de se contracter et d'exercer ainsi une traction sur la matrice extracellulaire qui les entoure. Ce processus est essentiel pour entamer la cicatrisation au cours de laquelle les deux lèvres de la blessure doivent progressivement être rapprochées. Par l'intermédiaire de complexes moléculaires d'adhérence regroupés aux sites appelés contacts focaux, les filaments d'actine sont reliés à la matrice extracellulaire (fibronectine, laminine et collagène). La molécule principalement impliquée est l'intégrine qui, grâce à un complexe de molécules de liaison (taline, vinculine et http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn100.gif-actinine) est fixée au cytosquelette d'actine (figure 6 ci-dessous) (revoir aussi la figure 22 de la ressource « les molécules d'adhérence »).

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Figure 6 - Les fibres de tension

   Cytodiérèse

En fin de mitose, après que les chromosomes se soient séparés grâce aux microtubules (télophase), les filaments d'actine forment en périphérie de la cellule et perpendiculairement à l'axe du fuseau mitotique (microtubules), un faisceau contractile appelé anneau contractile. Quand l'anneau se contracte (comme le cordon d'une bourse) il sépare la cellule mère en deux cellules filles (cytodiérèse).

   Maintien de l'intégrité tissulaire et participation aux mouvements des feuillets embryonnaires

Comme cela est montré dans la ressource « molécules d'adhérence », les filaments d'actine sont un composant important de la ceinture d'adhérence. Ces filaments sont arrangés sous forme de faisceaux contractiles. En associant les éléments du cytosquelette d'une cellule à ceux d'une autre, cette ceinture permet à l'épithélium de résister aux agressions mécaniques (figure 7 ci-dessous) (revoir aussi la figure 12 et l'animation associée, issus de la ressource « les molécules d'adhérence »).

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Figure 7 - La ceinture d'adhérence

En plus de ce rôle utile de résistance tissulaire, les faisceaux contractiles des ceintures sont à l'origine de mouvements tissulaires au cours de l'embryogenèse. La formation du tube neural en est un exemple représentatif. C'est en effet la contraction des ceintures qui provoque l'affaissement du feuillet neuro-ectodermique, donnant ainsi naissance à la gouttière neurale puis au tube neural (figure 8 ci-dessous).
L'actine dans les cellules musculaires:

Introduction

Les cellules musculaires sont des cellules où le cytosquelette est très élaboré et dans lesquelles l'actine représente 20http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/percent.gif de la masse protéique totale. Le muscle est l'exemple le mieux compris de la mobilité basée sur l'actine. Il existe deux types de muscles : le muscle strié, tel que muscle squelettique et cardiaque, et le muscle lisse, largement présent dans l'organisme (vaisseaux, tube digestif, utérus et bronches). Dans cette ressource nous parlerons seulement du muscle strié de type squelettique.

Le muscle squelettique est constitué de cellules géantes, les myocytes, (longs de plusieurs centimètres car résultant de la fusion de milliers de myoblastes au cours du développement). Dans chaque cellule, le cytosquelette s'agence en de nombreuses unités identiques appelées myofibrilles. Chaque myofibrille est constituée par une juxtaposition linéaire de sarcomères, mesurant http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn105.gif environ, liés par leurs disques Z. Des filaments intermédiaires, constitués de desmine (protéine de 53 kDa), entourent les myofibrilles au niveau des disques Z du sarcomère. Ils rendent les myofibrilles solidaires les unes des autres et de la membrane de la cellule (géante) et réalisent l'alignement des sarcomères qui confère aux muscles squelettique son caractéristique aspect strié en microscopie optique (figure 10 ci-dessous).

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Figure 10 - Organisation du muscle strié

Le sarcomère comme unité de contraction

L'actine et la myosine sont à la base de la contractilité des sarcomères qui sont constitués par un assemblage de filaments parallèles d'actine (filaments minces) et de myosine-II (filaments épais) (figure 11 ci-dessous). Les filaments d'actine, longs d'environ http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn106.gif, sont attachés aux disques Z par l'intermédiaire de capZ (protéine de coiffage qui se fixe à l'extrémité plus) et de l'http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/equations/eqn100.gif-actinine. L'extrémité moins (libre) est stabilisée par la tropomoduline. Sur sa longueur, le filament d'actine est associé à d'autres protéines qui interviennent dans la contraction musculaire (voir ci-dessous).

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Figure 11 - Vue de détail du sarcomère

Les filaments de myosine-II, structures bipolaires résultant de l'association de nombreuses molécules de myosine-II, alternent régulièrement avec les filaments actine (figure 11 ci-dessus). La myosine-II est une protéine motrice formée d'une tête et d'une queue. La queue sert à insérer la protéine dans le filament et la tête, responsable d'une activité ATPase, interagit avec les filaments d'actine. Deux petites chaînes protéiques légères (17 kDa) entourent la myosine-II au niveau de la transition tête-queue.

Le filament épais de myosine-II est maintenu en place par un troisième filament, constitué de titine. C'est une protéine élastique d'environ 4000 kDa (~4MDa) (sa taille a valu son nom qui fait référence aux Titans, les divinités primordiales géantes qui ont précédé les Dieux de l'Olympe dans la mythologie grecque). C'est une des plus grandes protéines codées par le génome humain. La titine fait la liaison entre le disque Z et le filament épais de myosine-II. Par sa forme, la titine est une molécule élastique qui permet d'entretenir dans le muscle le phénomène de tension passive. De plus elle permet de centrer parfaitement le filament épais de myosine-II entre les filaments d'actine (figure 11 ci-dessus).










Le raccourcissement du sarcomère est provoqué par le glissement des filaments d'actine sur les filaments de myosine-II (force motrice), déclenché par l'hydrolyse de l'ATP (figure 12 ci-dessous).

http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.104.b3/content/images/fig12.jpg

Figure 12 - Le sarcomère comme unité de contraction
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