La cellule : organisation generale et diversite cellulaire








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Anaphase


  1. Séparation des chromatides sœurs

Au cours de l’anaphase, l’objectif est de dissocier les chromatides sœurs répliqué en phase S et assemblé au cours de la prophase. Il existe un autre complexe protéique qui a été assemblés en phase S qui s’appelle la « Cohésine » qui sert à accroché les chromatides sœurs entre elles. Lorsque le complexe APC/C-Cdc20 à été activé, elle va exercer son activité ubiquitine ligase sur une protéine inhibitrice : la « Sécurine ». La sécurine est un inhibiteur d’une activité protéase. Cette activité de protéase est exercée par la protéine : « Séparase » qui est une enzyme capable de cliver le complexe de cohésine. Donc APC/C-Cdc20, une fois actif va permettre ubiquitiner la sécurine donc entrainer sa dégradation par le protéasome, et la séparase va se retrouver active puis va être libre de clivé les cohésines qui va séparer les chromatides sœurs des chromosomes qui ont été accrochés correctement par leurs kinétochores.



  1. Mouvement vers les pôles

Il y a 2 moteurs moléculaires « CENP-E » accrochés en formant un anneau autour du microtubule. Ces moteurs sont de type kinésine, ils vont en permanence marcher vers le bout + en hydrolysant l’ATP. Ce qui va permettre la migration vers les pôles, c’est un changement de comportement microtubulaire. En effet, il y a dépolymérisation rapide du microtubule à partir du bout +. Le bout + va donc perdre des sous unités de tubuline, et les protofilaments se courbent vers l’extérieur ce qui va faire glisser l’anneau de CENP-E le long du microtubule. Les moteurs toujours en train de marché vers le bout + vont rester en contact étroit avec cette extrémité même si celui-ci recule, cela aura pour conséquence de tirer les chromosomes vers les pôles.
Télophase


  1. Réassemblage de l’enveloppe nucléaire

Au niveau sous membranaire, un dispositif basé sur le cytosquelette d’actine. Ce dispositif est un « Anneau contractile » qui commence à ce resserrer dès l’anaphase pour permettre de réalisé un étranglement qu’on appelle le « Sillon de clivage ». L’anneau contractile résulte de l’accrochage à la membrane plasmique de microfilament d’actine de la famille ERM : la « Radixine ». La radixine est activée par phosphorylation. Cette phosphorylation est réaliser par la protéine : « Rho Kinase » qui elle même activé par phosphorylation de la protéine G « Rho » capable de remodeler le cytosquelette d’actine. Donc rho va stimuler rho kinase qui va phosphoryler la radixine ce qui va permettre d’accrocher les microfilaments d’actine à certaines protéines membranaire présent dans le domaine intracytoplasmique. Les microfilaments d’actine vont s’organiser de façon antiparallèle et vont pouvoir glisser les uns contre les autres grâce à l’action du moteur moléculaire « Myosine II » présent notamment dans les contractions musculaires. La cellule va phosphoryler par l’intermédiaire d’une protéine kinase la chaine légère de la myosine ce qui va activer la myosine II. Cette kinase est elle même activé par phosphorylation par le complexe Cdk1/Cycline B. En effet lorsque cette myosine est activée elle va pouvoir marcher sur les filaments d’actines vers l’extrémité + et donc le rapprochement des filaments antiparallèles ce qui va conduire à la contraction. Lorsque cette contraction s’achève, on obtient 2 cellules disjointe sauf au niveau de la région centrale qui a été fortement étranglée où l’anneau contractile va former au final un résidu : le « corps intermédiaire ». De part et d’autre de ce corps intermédiaire, on retrouve le reste des microtubules qui ont constitué le fuseau mitotique. Le signal de séparation résulte d’une intervention d’un des 2 centrioles présent dans chacune des cellules filles. Ce centriole va être mobile et va se rapproché vers le reste du fuseau où il va déclencher un signal favorable à la séparation définitive des cellules.


MEIOSE
La mitose permet la prolifération cellulaire. Elle fonctionne pour toutes les cellules de l’organisme à l’exception de cellules germinales. Au niveau des cellules germinal, l’organisme un mode de division particulier : la Méiose. Dans le cas de la méiose, comme pour la mitose, le matériel génétique est dupliqué dans la cellule mère. Suite à la réplication de l’ADN, la méiose fait intervenir 2 divisions cellulaires consécutives : la « méiose I » et la « méiose II ». A la méiose I à lieu les recombinaisons génétique et le passage à 2 cellules haploïdes. La méiose II, est une division réductrice qui va réduire le contenu en ADN. Au final, la méiose donne 4 cellules haploïdes qui sont les gamètes.
Prophase

La prophase est le moment où il y a recombinaison génétique et éventuellement crossing over.

  1. Leptotene : Les chromosomes dupliqués se condensent

  2. Zygoptene : Formation des complexes synaptonémaux

  3. Pachytene : Un éventuel crossing over s’est produit. Puis association des 2 chromosomes en formant un complexe synaptonémal sur toute la longueur

  4. Diplotene : Destruction du complexe synaptonémal. Mais les chromosomes restent associés.

  5. Diacinese : Fragmentation de l’enveloppe nucléaire. Dispersion du nucléole. Les chromosomes restent appariés.


MORT CELLULAIRE
Nécrose = Mort cellulaire accidentelle

Apoptose = Suicide cellulaire
Voie des récepteurs de mort

Une cellule tueuse du système immunitaire possède une protéine membranaire « Fas ligand ». La cellule cible va reconnaitre Fas ligand grâce à des récepteurs Fas. Le regroupement de récepteur Fas est le signal initial de va conduire à la cascade. La protéine adaptatrice « FADD » sert de lien entre le domaine intracytoplasmique de Fas une procaspase « : la « procaspase B ». La procaspase possède un domaine qui doit être clivé pour pouvoir être activé. Ce clivage s’effectue spontanément lorsque qu’il y a suffisamment de procaspases regroupées. La caspase 8 initiatrice va déclencher en cascade l’activation d’autres caspases. Et ce sont ces caspase qui vont aller cliver un grand nombre de protéines qui va conduire la cellule à la mort.
Voie mitochondriale

La mitochondrie contient des molécules telles que des  « procaspases 2, 3, 9 », la protéine « Cytochrome C ». La perte d’intégrité de la membrane externe mitochondriale entraine la fuite de ces molécules qui seront capable de contrôler positivement l’apoptose. Donc cette perte d’intégrité est le signal déclencheur qui va permettre à la mitochondrie de recruter certaines protéines cytosolique. La mitochondrie fabrique un pore mitochondriale constitué de la protéine : « Bax » et « Bak » qui sont associées à une protéine cytosolique : « Bid ». A partir de ce canal va sortir les procaspases et le cytochrome C. Une fois dans le cytosol, le cytochrome C se lie à une protéine adaptatrice : « APAF-1 » (Apoptosis Protease Activating Factor-1). APAF-1 initialement inactive, une fois lié au cytochrome C elle va changer de conformation et être capable de recruter une procaspase initiatrice : la « Procaspase 9 ». Il va y avoir ensuite regroupement ces petits complexes pour former un gros complexe macromoléculaire : l’ « Apoptosome ». Par conséquent, la mise en proximité des procaspases 9 va leur permettre de s’autoactiver et provoquer la cascade d’activation d’autres caspases qui va induire la mort de la cellule.
Conséquence de l’activation des caspases

Inactivation de facteurs de survie du cycle cellulaire (pRb, p21, APC…)

Inactivation de facteurs de signalisation protecteurs

Inactivation de molécules du cytosquelette

Inactivation de chaperonnes (ICAD)

Activation de facteurs favorisant la mort cellulaire (Mdm2, Bid…)
Il existe dans la cellule des protéines qui sont capable de cliver de l’ADN : les DNase tels que CAD. CAD est inactive car elle est en interaction permanant avec une protéine inhibiteur de CAD : « ICAD ». Ce complexe va être transloquer au niveau nucléaire où il se dissocié par les caspases qui vont dégrader la protéine ICAD et donc l’activité de CAD est révélé. Au final CAD va cliver l’ADN ce qui va former des fragments d’acides nucléiques ce qui va conduire à la mort de la cellule.

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