Cours d’immunologie generale








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B-5-1 Le complexe majeur d’histocompatibilité de classe I (CMH-I)

1) Caractéristiques


Les molécules du CMH-I codées par ces gènes sont présentes sur toutes les cellules nucléées de l’organisme (donc pas les globules rouges) à des taux variables (expression la plus importante au niveau des lymphocytes). Ces cellules ont pour fonction de présenter les molécules d’Ag à une série de lymphocyte T, les LT-CD8 qui deviendront des LT cytotoxiques.

Chaque individu possède sur ces cellules nucléées 6 types de molécules de classe 1 du CMH (deux molécules HLA-A, deux molécules HLA-B et deux molécules HLA-C) mais exprimés plusieurs milliers de fois. Comme dit précédemment chaque individu possède un haplotype de la mère et un haplotype du père, mais dans chacun de ces haplotypes certains des gènes peuvent être identiques, autrement dit un individu peut posséder deux gènes HLA-A identiques (idem pour HLA-B et HLA-C). Chacun d’entre nous possède ainsi 6 types de molécules de classe 1 du CMH différentes au plus et 3 types de molécules au moins.

2) Structure des molécules du CMH-I


Ces molécules de classe 1 sont composées de deux chaînes polypeptidiques α et β, qui présentent toutes deux des domaines « immunoglobuline-like » et qui sont associées de manière non covalente :

  • La chaîne α (ou chaîne lourde) est codée par les gènes HLA-A, HLA-B et HLA-C. Elle est polymorphique et donc varie suivant les 6 gènes que l’individu possède. Elles présentent trois domaines « immunoglobuline-like » : α1, α2 et α3.

  • La chaîne β (ou chaîne légère) qui est non-polymorphique, autrement dit elle est la même pour tout le monde. Elle est codée par un autre gène non présent dans le CMH et assure un maintient de la conformation. Cette chaîne est dite β2-microglobuline et possède un domaine « immunoglobuline-like » : β2m.

Les molécules du CMH-I sont constituées de 4 parties caractéristiques :

  • La région de liaison au peptide antigénique ou région PBR (pour Peptide Binding Region) est formée par les domaines α1 et α2 qui forment une cavité dans laquelle ira se loger le peptide antigénique.

  • La région immunoglobuline-like est formée par les domaines β2m et α3 et est la région qui fixe le CD8.

  • La région transmembranaire qui est unique, la chaîne β2m ne présentant pas de segment transmembranaire.

  • La région intra-cytoplasmique qui également unique pour les mêmes raisons que pour la région transmembranaire.

3) Formation du complexe et mécanismes d’action


Les molécules du CMH-I vont présenter les peptides antigéniques produits dans la cellule, correspondant soit aux antigènes du soi (protéines tumorales), soit aux antigènes provenant de virus mais synthétisé par la cellule. Autrement dit, on considère ici des peptides endogènes provenant du cytoplasme. Les molécules antigéniques vont être dégradées par le protéasome en peptides de taille bien définit (9 acides aminés).

La chaîne lourde α et la chaîne légère β vont être synthétisées de manière indépendante dans le réticulum endoplasmique de la cellule nuclée. Le complexe formé de la chaîne α et de la chaîne β2- microglobuline nécessitera une association avec des protéines chaperonnes qui serviront à maintenir la conformation ; parmi elles on compte la calréticuline, la calnexine et la tapasine.

Ce complexe protéine s’associera ensuite à deux molécules présentes dans la membrane du réticulum et qui y forment un transporteur, ce sont les molécules TAP-1 et TAP-2. Ce canal permettra le passage de peptides antigéniques formés dans le cytoplasme lors de la digestion préalable par le protéasome. Une fois dans la lumière du réticulum un peptide antigénique se fixera dans la région de liaison au peptide antigénique, les protéines chaperonnes se détacheront du complexe qui pourra ainsi migrer vers la membrane plasmique via l’appareil de Golgi.
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